多酶复合体（multienzymecomplex）常包括三个或三个以上的酶,组成一个有一定构型的复合体.复合体中第一个酶催化的产物,直接由邻近下一个酶催化,第二个酶催化的产物又为复合体第三酶的底物,如此形成一条结构紧密的“流水生产线”,使催化效率显著提高.葡萄糖氧化分解过程的丙酮酸脱氢酶复合体,属于多酶复合体. 　　般变构酶分子上有二个以上的底物结合位点.当底物与一个亚基上的活性中心结合后,通过构象的改变,可增强其他亚基的活性中心与底物的结合,出现正协同效应（positivecooperativeeffect）.使其底物浓度曲线呈S形.即底物浓度低时,酶活性的增加较慢,底物浓度高到一定程度后,酶活性显著加强,最终达到最大值Vmax（图2-20）. 　　多数情况下,底物对其变构酶的作用都表现正协同效应,但有时,一个底物与一个亚基的活性中心结合后,可降低其他亚基的活性中心与底物的结合,表现负协同效应（negativecooperativeeffect）.如3-磷酸甘油醛脱氢酶对NAD+的结合为负协同效应. 　　（2）变构酶除活性中心外,存在着能与效应剂作用的亚基或部位,称调节亚基（或部位）,效应剂与调节亚基以非共价键特异结合,可以改变调节亚基的构象,进而改变催化亚基的构象,从而改变酶活性.凡使酶活性增强的效应剂称变构激活剂（allostericactivitor）,它能使上述S型曲线左移,饱和量的变构激活剂可将S形曲线转变为矩形双曲线（图2?0）.凡使酶活性减弱的效应剂称变构抑制剂（allostericinhibitor）,能使S形曲线右移.例如,ATP是磷酸果糖激酶的变构抑制剂,而ADP、AMP为其变构激活剂. 　　（3）由于变构酶动力学不符合米－曼氏酶的动力学,所以当反应速度达到最大速度一半时的底物的浓度,不能用Km表示,而代之以K0.55表示（图2-20）.为了解释变构酶协同效应的机制并推导出动力学曲线方程式,不少人曾提出各种模型,各有优缺点,现将有关变构作用的Hill模式内容附本章节后,供学习参考. 　　3.生理意义 　　（1）在变构酶的S形曲线中段,底物浓度稍有降低,酶的活性明显下降,多酶体系催化的代谢通路可因此而被关闭；反之,底物浓度稍有升高,则酶活性迅速上升,代谢通路又被打开,因此可以快速调节细胞内底物浓度和代谢速度. 　　（2）变构抑制剂常是代谢通路的终产物,变构酶常处于代谢通路的开端,通过反馈抑制,可以及早地调节整个代谢通路,减少不必要的底物消耗. 　　例如葡萄糖的氧化分解可提供能量使AMP、ADP转变成ATP,当ATP过多时,通过变构调节酶的活性,可限制葡萄糖的分解,而ADP、AMP增多时,则可促进糖的分解.随时调节ATP/ADP的水平,可以维持细胞内能量的正常供应.