酶的作用机制：关于酶的高效性和专一性的理论一.中间复合物学说：解释酶的高效性的理论,即酶为什么能催化生化反应.1.内容：（以单底物单产物的生化反应为例：S←→P）,酶先与底物形成过渡态的中间复合物,进而分解成为底物和酶,从而降低了反应的活化能.用方程式表示为：E+S←→〔ES〕←→E+P2.用图来描述上述过程：见草图,隧道效应.3.证据：理论证据：用该理论推导出的酶促反应动力学方程（米氏方程）与实验数据极为相符.直接证据：寻找过渡态中间复合物〔ES〕,这是一种极不稳定的物质,寿命只有10-12～10-10秒,正常情况下是找不到的,通过低温处理（-50℃）,使〔ES〕的寿命延长至2天,弹性蛋白酶,切片的电镜照片以及X光衍射图都证明了〔ES〕的存在.二.锁钥学说：解释酶专一性的理论,已经过时,但是解释得很形象.1.酶的活性中心：酶与底物直接接触和作用的部位.一般而言,底物比酶要小得多.2.锁钥学说：酶的活性中心的构象与底物的结构（外形）正好互补,就像锁和钥匙一样是刚性匹配的,这里把酶的活性中心比作钥匙,底物比作锁.在此理论的基础上还衍生出一个三点附着学说,专门解释酶的立体专一性.3.缺陷：酶促反应多数是可逆反应,S←→P,这就产生了一只钥匙开2把锁的情况,是荒唐的.三.诱导锲合理论：这是为了修正锁钥学说的不足而提出的一种理论.它认为,酶的活性中心与底物的结构不是刚性互补而是柔性互补.当酶与底物靠近时,底物能够诱导酶的构象发生变化,使其活性中心变得与底物的结构互补.就好像手与手套的关系一样.该理论已得到实验上的证实,电镜照片证实酶“就像是长了眼睛一样”.四.关于酶与底物具体作用的方式：全部用于说明酶的高效性,不同的酶适用于不同的类型,但第一种类型是共有的.1.邻近与定向效应：邻近指底物汇聚于酶的活性中心,使酶的活性中心的底物浓度高于其它处,定向则指底物的敏感化学键与酶的催化基团正好对准,使反应加速进行.见P198.2.张力与变形效应：酶的活性中心与底物结合后,底物分子中的敏感键被拉扯而变形,易于断裂.见P198.3.广义的酸碱催化：释放与吸收H+的物质分别称为广义的酸碱,用得失H+来催化反应是广泛存在的,酶的广义的酸碱催化机理与有机化学中的相同.酸性氨基酸和碱性氨基酸常常作为这类酶的活性中心,酶蛋白中的His的咪唑基也很特别,它即能行酸催化,又能行碱催化.4.共价催化：当酶与底物形成〔ES〕时是以共价键相连的,导致底物的敏感键发生断裂,又导致新的共价键形成,最后〔ES〕中的共价键断裂而释放出E.